Glycin: Was kann die kleinste Aminosäure wirklich?

Sie ist die kleinste aller Aminosäuren und gleichzeitig eine der am meisten unterschätzten. Im menschlichen Körper steckt Glycin in praktisch jedem Gewebe – von den Sehnen bis zum Gehirn. Trotzdem kennen die wenigsten Menschen diese Substanz. Während andere Aminosäuren wie Glutamin oder verzweigtkettige Aminosäuren längst in Fitness-Foren diskutiert werden, fristet Glycin ein Schattendasein. Zu Unrecht? Oder entspricht das Desinteresse schlicht der wissenschaftlichen Datenlage? Wer sich ein fundiertes Urteil bilden möchte, sollte genauer hinschauen.

Was ist Glycin?

Glycin ist eine Aminosäure mit der einfachsten chemischen Struktur aller proteinbildenden Aminosäuren. Die Summenformel lautet C2H5NO2, das Molekulargewicht beträgt 75,07 g/mol. Anders als alle anderen Aminosäuren besitzt Glycin kein asymmetrisches Kohlenstoffatom, weshalb es keine D- und L-Formen gibt. Diese strukturelle Einfachheit ermöglicht Glycin eine Flexibilität, die größeren Aminosäuren verwehrt bleibt.

Der menschliche Körper kann Glycin selbst herstellen. Die körpereigene Produktion liegt bei etwa 3 Gramm täglich. Damit zählt Glycin zu den nicht-essentiellen Aminosäuren. Allerdings ist diese Klassifizierung in der Wissenschaft nicht unumstritten. Einige Forscher argumentieren, dass die endogene Synthese für bestimmte Stoffwechselprozesse nicht ausreicht. Der Begriff „bedingt essentiell" wird daher manchmal verwendet, wobei diese Einschätzung von den konkreten Lebensumständen abhängt.

Biosynthese im Körper

Die körpereigene Herstellung von Glycin erfolgt hauptsächlich aus der Aminosäure Serin. Das Enzym Serin-Hydroxymethyltransferase katalysiert diese Umwandlung. Dabei entsteht als Nebenprodukt Methylentetrahydrofolat – ein wichtiger Cofaktor im Folsäure-Stoffwechsel. Ein weiterer Syntheseweg führt über Glyoxylat, das durch das Enzym Alanin-Glyoxylat-Aminotransferase in Glycin umgewandelt wird. Diese verschiedenen Synthesewege verdeutlichen, wie eng Glycin mit anderen Stoffwechselprozessen verknüpft ist.

Die Biosynthese findet vorwiegend in der Leber und den Nieren statt. Für die Produktion werden Folat, Vitamin B6 und Vitamin B12 benötigt. Ein Mangel an diesen Vitaminen kann daher theoretisch die Glycin-Synthese beeinträchtigen. Ob dies in der Praxis zu messbaren Defiziten führt, ist jedoch nicht ausreichend untersucht.

Biologische Funktionen

Glycin erfüllt im menschlichen Körper vielfältige Aufgaben. Die Aminosäure ist an zahlreichen biochemischen Prozessen beteiligt – von der Proteinsynthese bis zur Signalübertragung im Nervensystem. Ein Überblick über die wichtigsten Funktionen zeigt, warum Glycin für den Organismus unverzichtbar ist.

Strukturprotein Kollagen

Etwa ein Drittel aller Aminosäuren im Kollagen besteht aus Glycin. Diese Häufigkeit ist kein Zufall. Die kleine Größe von Glycin ermöglicht die charakteristische Tripelhelix-Struktur des Kollagens. Bei dieser Struktur befinden sich die Glycin-Reste im engen Zentrum der Helix, während größere Aminosäuren an der Außenseite liegen. Ohne Glycin wäre die Bildung von Kollagen schlicht nicht möglich.

Da Kollagen das mengenmäßig häufigste Protein im menschlichen Körper ist, erklärt sich auch der hohe Glycin-Bedarf. Kollagen findet sich in Haut, Knochen, Sehnen, Bändern und Blutgefäßen. Die Erneuerung dieser Gewebe erfordert kontinuierlich Glycin. Studien zeigen, dass der Kollagen-Umsatz mit zunehmendem Alter abnimmt, wobei die genauen Zusammenhänge mit der Glycin-Versorgung noch nicht abschließend geklärt sind.

Neurotransmitter-Funktion

Im zentralen Nervensystem wirkt Glycin als inhibitorischer Neurotransmitter – also als Botenstoff, der die Erregbarkeit von Nervenzellen dämpft. Diese Wirkung entfaltet sich vor allem im Rückenmark und im Hirnstamm. Glycin-Rezeptoren sind Chloridkanäle, deren Aktivierung zu einer Hyperpolarisation der Nervenzelle führt und damit die Weiterleitung von Nervenimpulsen hemmt.

Im Gehirn ist die Lage komplexer. Hier wirkt Glycin als Co-Agonist am NMDA-Rezeptor. Dieser Rezeptor wird durch Glutamat aktiviert und benötigt gleichzeitig Glycin für eine vollständige Aktivierung. NMDA-Rezeptoren sind an Lernprozessen und Gedächtnisbildung beteiligt. In diesem Zusammenhang verstärkt Glycin also die Erregungsübertragung, anstatt sie zu hemmen. Diese duale Rolle macht Glycin zu einem komplexen Akteur in der Neurobiologie.

Entgiftung und Konjugation

Die Leber nutzt Glycin zur Entgiftung von Fremdstoffen. Bei der sogenannten Konjugation wird Glycin an körperfremde Substanzen oder deren Abbauprodukte gebunden. Dadurch werden diese Stoffe wasserlöslicher und können über die Nieren ausgeschieden werden. Benzoesäure beispielsweise wird mit Glycin zu Hippursäure konjugiert und auf diesem Weg eliminiert.

Auch bei der Bildung von Gallensäuren ist Glycin beteiligt. Die primären Gallensäuren Cholsäure und Chenodesoxycholsäure werden in der Leber mit Glycin oder Taurin verbunden. Die resultierenden Konjugate sind wirksamer bei der Fettverdauung als die unkonjugierten Gallensäuren.

Synthese wichtiger Moleküle

Glycin dient als Baustein für mehrere wichtige Körpersubstanzen. Für die Synthese von Häm – dem eisenhaltigen Bestandteil des Hämoglobins – wird Glycin zusammen mit Succinyl-CoA benötigt. Auch Kreatin, ein wichtiger Energiespeicher in Muskeln und Gehirn, entsteht unter Beteiligung von Glycin. Für die Bildung von Glutathion – dem wichtigsten intrazellulären Antioxidans – wird Glycin neben Glutaminsäure und Cystein ebenfalls benötigt.

Die Nukleotidsynthese, also die Herstellung der DNA-Bausteine Purin und Pyrimidin, erfordert ebenfalls Glycin. Für sich schnell teilende Zellen ist daher eine ausreichende Glycin-Versorgung besonders relevant. Dies betrifft beispielsweise Immunzellen und die Zellen der Darmschleimhaut.

Vorkommen in Lebensmitteln

Glycin kommt in praktisch allen proteinhaltigen Lebensmitteln vor. Besonders hohe Konzentrationen finden sich in kollagenreichen Nahrungsmitteln wie Knochenbrühe, Gelatine und Haut von Tieren. Bei der modernen Ernährung, die vorwiegend Muskelfleisch enthält, fällt die Glycin-Aufnahme entsprechend geringer aus als bei traditionellen Ernährungsweisen, die auch Innereien und kollagenreiche Teile einschlossen.

Die durchschnittliche Glycin-Aufnahme über die Nahrung wird auf 2 bis 5 Gramm pro Tag geschätzt. Zusammen mit der körpereigenen Synthese von etwa 3 Gramm ergibt sich ein Gesamtumsatz von rund 5 bis 8 Gramm täglich. Ob diese Menge für alle Stoffwechselprozesse ausreicht, ist Gegenstand wissenschaftlicher Diskussionen. Einige Berechnungen deuten darauf hin, dass allein für die Kollagen-Synthese höhere Mengen erforderlich wären.

Glycin in der wissenschaftlichen Forschung

Die Forschung zu Glycin hat in den letzten Jahren zugenommen. Verschiedene Studien haben mögliche Effekte auf Schlaf, Stoffwechsel und andere Bereiche untersucht. Die Ergebnisse sind teilweise ermutigend, jedoch nicht immer eindeutig. Ein kritischer Blick auf die Datenlage ist daher angebracht.

Schlaf und Schlafqualität

Mehrere kontrollierte Studien haben die Wirkung von Glycin auf den Schlaf untersucht. In einer Studie der Ajinomoto Co. erhielten Probanden mit selbstberichteten Schlafproblemen 3 Gramm Glycin vor dem Schlafengehen. Die Teilnehmer berichteten über eine subjektiv bessere Schlafqualität und geringere Tagesmüdigkeit am Folgetag. Auch objektive Messungen wie die Reaktionszeit am nächsten Tag zeigten Verbesserungen.

Der vermutete Mechanismus hängt mit der Körpertemperatur zusammen. Glycin scheint die Kernkörpertemperatur zu senken, indem es die periphere Durchblutung erhöht. Eine niedrigere Körpertemperatur ist mit dem Einschlafen assoziiert. Polysomnografische Untersuchungen zeigten, dass Glycin die Latenz bis zum Erreichen der Non-REM-Schlafphase verkürzen kann.

Wichtig: Diese Studien wurden überwiegend von einem Unternehmen durchgeführt oder finanziert, das Glycin als Nahrungsergänzungsmittel vertreibt. Unabhängige Replikationsstudien mit größeren Teilnehmerzahlen fehlen weitgehend. Die Aussagekraft ist daher eingeschränkt, auch wenn die methodische Qualität der Studien grundsätzlich akzeptabel ist.

Blutzucker und Stoffwechsel

Einige Beobachtungsstudien zeigen einen Zusammenhang zwischen niedrigen Glycin-Spiegeln im Blut und dem metabolischen Syndrom oder Typ-2-Diabetes. In einer Studie mit über 2.000 Teilnehmern war ein niedriger Glycin-Spiegel mit einem erhöhten Risiko für metabolische Störungen assoziiert. Dabei ist jedoch unklar, ob der niedrige Glycin-Spiegel Ursache oder Folge der Stoffwechselstörungen ist.

Interventionsstudien haben untersucht, ob die Einnahme von Glycin den Blutzuckerspiegel beeinflusst. In einer kleinen Studie mit gesunden Probanden führte die gleichzeitige Gabe von 5 Gramm Glycin zu einer Mahlzeit zu einer geringfügig niedrigeren Blutzuckerspitze. Der Effekt war jedoch moderat, und die klinische Relevanz bleibt fraglich. Für Menschen mit Diabetes liegen keine ausreichenden Daten vor, um Empfehlungen auszusprechen.

Kollagen und Bindegewebe

Die theoretische Grundlage für eine positive Wirkung von Glycin auf Haut, Gelenke und Bindegewebe erscheint plausibel. Da Kollagen so reichlich Glycin enthält, könnte eine erhöhte Zufuhr die Kollagen-Synthese unterstützen. Direkte Studien, die spezifisch die Glycin-Supplementierung auf Hautqualität oder Gelenkgesundheit untersuchen, sind jedoch selten.

Die meisten Studien in diesem Bereich verwenden Kollagen-Hydrolysate, die neben Glycin auch Prolin, Hydroxyprolin und andere Aminosäuren enthalten. Ob Glycin allein vergleichbare Effekte hätte, lässt sich aus diesen Daten nicht ableiten. Die Extrapolation von Kollagen-Studien auf reine Glycin-Supplementierung ist daher methodisch fragwürdig.

Entzündungsreaktionen

In Zellkultur- und Tierversuchen zeigt Glycin entzündungshemmende Eigenschaften. Glycin kann Immunzellen wie Makrophagen und Neutrophile beeinflussen und die Ausschüttung proinflammatorischer Zytokine reduzieren. In Mausmodellen für Sepsis verbesserte Glycin-Gabe das Überleben der Tiere.

Die Übertragbarkeit auf den Menschen ist jedoch begrenzt. Klinische Studien zur entzündungshemmenden Wirkung von Glycin beim Menschen sind rar. Eine kleine Studie bei Patienten mit Mukoviszidose zeigte keine deutlichen Verbesserungen der Entzündungsmarker. Die antiinflammatorischen Effekte aus Tierversuchen konnten bisher nicht überzeugend beim Menschen bestätigt werden.

Dosierung und Einnahme

Für Glycin existiert keine offizielle Zufuhrempfehlung von Behörden wie der Deutschen Gesellschaft für Ernährung. Da der Körper Glycin selbst synthetisiert und es in proteinhaltigen Lebensmitteln vorkommt, besteht bei einer normalen Ernährung in der Regel kein Mangel. Bei bestimmten Fragestellungen kann jedoch eine gezielte Supplementierung erwogen werden.

Übliche Dosierungen in Studien

Die in klinischen Studien verwendeten Dosierungen variieren je nach Fragestellung. Für schlafbezogene Untersuchungen wurden typischerweise 3 Gramm vor dem Schlafengehen eingesetzt. In Studien zum Blutzucker kamen Dosierungen von 3 bis 5 Gramm zum Einsatz. Höhere Dosierungen von bis zu 60 Gramm täglich wurden in einigen Studien bei Schizophrenie-Patienten verwendet, wobei solche Mengen nur unter ärztlicher Aufsicht und für spezifische medizinische Fragestellungen relevant sind.

Wichtig: Die Tabelle zeigt Dosierungen aus Studien, keine Empfehlungen. Die wissenschaftliche Datenlage reicht nicht aus, um allgemeine Supplementierungsempfehlungen zu rechtfertigen. Bei Interesse an einer Glycin-Einnahme sollte ärztlicher Rat eingeholt werden.

Einnahmezeitpunkt und Form

Glycin als Nahrungsergänzungsmittel ist üblicherweise als reines Pulver oder in Kapselform erhältlich. Der Geschmack ist leicht süßlich, weshalb Glycin gut in Getränken aufgelöst werden kann. Die Absorption erfolgt über aktive Transportmechanismen im Dünndarm. Die Bioverfügbarkeit ist gut, da Glycin als kleine Aminosäure effizient aufgenommen wird.

Der Einnahmezeitpunkt richtet sich nach dem Verwendungszweck. Für schlafbezogene Anwendungen wird die Einnahme 30 bis 60 Minuten vor dem Schlafengehen empfohlen. Bei anderen Anwendungen gibt es keine eindeutigen Hinweise auf einen optimalen Zeitpunkt. Die Einnahme auf nüchternen Magen kann die Absorption verbessern, da keine Konkurrenz mit anderen Aminosäuren um die Transportmechanismen besteht.

Sicherheit und Nebenwirkungen

Glycin gilt als sicher und besitzt in den USA den GRAS-Status (Generally Recognized as Safe). In den üblichen Supplementierungsdosierungen von 3 bis 5 Gramm täglich sind keine ernsthaften Nebenwirkungen bekannt. In Studien traten vereinzelt milde gastrointestinale Beschwerden wie Übelkeit oder weicher Stuhl auf, die jedoch selten waren.

Bekannte Nebenwirkungen

Die inhibitorische Wirkung von Glycin auf das zentrale Nervensystem könnte theoretisch zu Müdigkeit oder Sedierung führen. In Studien mit Dosierungen bis zu 9 Gramm täglich wurde dies jedoch nicht systematisch beobachtet. Dennoch kann für einzelne Personen eine sedierende Wirkung auftreten, weshalb die Einnahme am Abend sinnvoll sein kann.

Bei Personen mit eingeschränkter Nierenfunktion ist Vorsicht geboten. Die Nieren sind maßgeblich am Glycin-Stoffwechsel beteiligt, und bei Nierenerkrankungen kann der Abbau verlangsamt sein. Hier sollte vor einer Supplementierung ärztlicher Rat eingeholt werden.

Wechselwirkungen

Glycin kann theoretisch mit bestimmten Medikamenten interagieren. Antipsychotika wie Clozapin wirken teilweise über Glycin-abhängige Mechanismen, weshalb eine gleichzeitige Glycin-Supplementierung den Medikamenteneffekt beeinflussen könnte. Auch bei der Einnahme von Medikamenten, die auf NMDA-Rezeptoren wirken, sind Wechselwirkungen denkbar. In der Praxis sind schwerwiegende Interaktionen jedoch nicht dokumentiert.

Bei Einnahme von blutdrucksenkenden Mitteln sollte beachtet werden, dass Glycin selbst blutdrucksenkende Eigenschaften zeigen kann. Die Effekte sind in der Regel mild, könnten aber in Einzelfällen eine Dosisanpassung der Medikamente erforderlich machen.

Glycin bei bestimmten Personengruppen

Für bestimmte Bevölkerungsgruppen könnte eine erhöhte Glycin-Zufuhr relevanter sein als für die Allgemeinbevölkerung. Dies betrifft insbesondere Personen mit erhöhtem Kollagen-Umsatz oder bestimmten Stoffwechselsituationen.

Ältere Menschen

Mit zunehmendem Alter nimmt die Kollagen-Synthese ab. Gleichzeitig sinkt oft die Proteinaufnahme über die Nahrung. Theoretisch könnte eine Glycin-Supplementierung hier unterstützend wirken. Klinische Studien, die spezifisch ältere Menschen untersuchen, sind jedoch begrenzt. Die Extrapolation von Studien an jüngeren Erwachsenen ist problematisch.

Sportler

Bei intensivem Training kann der Bedarf an Aminosäuren für Regeneration und Anpassungsprozesse steigen. Glycin als Baustein von Kollagen könnte für Sehnen- und Bandstrukturen relevant sein. Direkte Studien zur Leistungssteigerung durch Glycin-Supplementierung bei Sportlern fehlen jedoch. Die Vermarktung als Sporternährung basiert eher auf theoretischen Überlegungen als auf klinischen Daten.

Schwangere und Stillende

Während der Schwangerschaft ist der Proteinbedarf erhöht, und das wachsende Kind benötigt Aminosäuren für seine Entwicklung. Zur Sicherheit einer Glycin-Supplementierung während Schwangerschaft und Stillzeit liegen keine ausreichenden Daten vor. Eine gezielte Supplementierung ohne medizinische Indikation ist daher nicht empfehlenswert.

Praktische Empfehlungen

Wer die Glycin-Zufuhr über die Ernährung erhöhen möchte, kann auf kollagenreiche Lebensmittel setzen. Knochenbrühe, Gelatine und Gerichte mit Haut und Knorpel sind gute Quellen. Auch pflanzliche Proteinquellen wie Hülsenfrüchte und Nüsse enthalten Glycin, wenn auch in geringeren Mengen.

Bei Interesse an einer gezielten Supplementierung erscheint eine Dosierung von 3 Gramm vor dem Schlafengehen als vertretbar, wenn Schlafprobleme bestehen. Für andere Anwendungen fehlt die wissenschaftliche Grundlage für konkrete Empfehlungen. Eine vorherige ärztliche Beratung ist bei bestehenden Erkrankungen oder Medikamenteneinnahme ratsam.